L'ail commun ou ail cultive (Allium sativum) est une espèce de plante potagère vivace monocotylédone dont les bulbes, à l'odeur et au goût forst, sont souvent employés comme condiment en cuisine.

La lectine d'Allium sativum (ASA) est isolée des bulbes d'ail et purifiée par chromatographie d'affinité, suivie d'une filtration sur gel. C'est un dimère de deux sous-unités d'un poids moléculaire de 24 000 avec un point isoélectrique qui se situe entre pH 7,2 et pH 7,4. 

Les spécificités du sucre de cette lectine peuvent être élucidées par l'inhibition de l'hémagglutination et par un test enzymatique couplé. L'étude d'inhibition de l'hémagglutination permet de confirmer la spécificité de cette lectine pour le D-mannose, tandis qu'un dosage enzymatique sensible permet d'examiner les spécificités de liaison détaillées. Les sites de liaison de l'AAS contiennent un certain nombre de résidus de mannose, avec un sucre éluant du mannose. L'interaction avec les glycoprotéines suggère non seulement que la lectine reconnaît le mannose interne, mais qu'elle se lie également au pentasaccharide central des glycanes liés à l'azote, même lorsqu'il est sialylé. Bien que le site de liaison puisse résister aux acides sialiques terminaux et aux résidus de l'avant-dernier galactose, l'élimination des acides sialiques augmente la puissance.