La lectine ou agglutinine Euonymus europaeus (EEL/EEA) est isolé de l'arbre fusain. Il s'agit d'une glycoprotéine d'un poids moléculaire de 140 kDa, composée des sous-unités qui semblent être constituées de deux chaînes liées par des liaisons disulfure. La lectine EEL se compose de six lectines (isoformes) étroitement apparentées avec des points isoélectriques entre pH 4,3 et pH 4,7.

La lectine EEL est identifiée pour ses propriétés d'agglutination des érythrocytes et sa spécificité pour les groupes sanguins B et H. Des études ont montré une liaison plus forte du trisaccharide H sur le trisaccharide B, mais avec une interaction générale de la lectine avec les groupes sanguins B et H et les saccharides à terminaison beta-mannose. La lectine EEL a une reconnaissance préférentielle des résidus terminaux de bêta-fucose dans les glucides des groupes sanguins H et B. Cette lectine se lie aux cellules endothéliales de sources humaines et non humaines et reconnaît les structures glucidiques à la surface des cellules lymphoïdes péritonéales murines stimulées.

Cette lectine est utilisée en glycobiologie ainsi que pour l'agglutination et la liaison avec les cellules endothéliales.