L'agglutinine Lens culinaris (LCA) est composée de quatre sous-unités - deux d'environ 17 kDa et deux de 8 kDa. La lectine LCA reconnaît les séquences contenant des résidus de mannose liés à α, mais reconnaît les sucres additionnels comme faisant partie de la structure réceptrice, ce qui lui confère une spécificité plus étroite que celle du Con A. Un résidu de fucose lié à α fixé à la partie N-acétylchitobiose de l'oligosaccharide central améliore sensiblement l'affinité. En exploitant cette spécificité plus étroite, les glycoprotéines et les glycopeptides peuvent être sous-fractionnés avec la LCA après isolement initial avec Con A. 

La lectine LCA s'est avérée être l'un des agents les plus efficaces pour prévenir le rejet des allogreffes de peau dans les systèmes modèles. La lectine LCA a été utilisée pour purifier de nombreuses glycoprotéines, y compris les immunoglobulines, les antigènes d'histocompatibilité et la α2-macroglobuline. Cette lectine est utile dans les colonnes de chromatographie d'affinité pour la séparation des glycoconjugués.