L'agglutinine de germe de blé (WGA) est isolée du germe de blé (Triticum vulgaris) et est une protéine qui se lie de façon réversible et non enzymatique à la N-acétyl-D-glucosamine et aux résidus d'acide sialique des glycoprotéines et glycolipides. Cette lectine protège Triticum vulgaris des insectes, levures et bactéries. La lectine WGA se compose de deux sous-unités et a un poids moléculaire de 36 kDa. C'est une protéine acide dont le point isoélectrique est supérieur à pH 9 et qui a une activité mitogène sur les lymphocytes. Elle agglutine les érythrocytes (érythrocytes de lapin à moins de 0,1 µg/ml après traitement des cellules par la trypsine) et la plupart des types de cellules malignes.

Des études montrent que la lectine WGA est très efficace pour augmenter le taux d'oxydation du glucose dans les cellules graisseuses isolées (effets maximaux similaires à ceux obtenus avec l'insuline). Des études rapportent également que cette lectine inhibe l'interaction des récepteurs C5a, ce qui a les implications de la micro-hétérogénéité des récepteurs et des sites de liaison des ligands. On a également signalé que le WGA natif interagit avec certaines glycoprotéines par l'intermédiaire de résidus d'acide sialique (WGA succinylé). Cette lectine est utilisée pour la purification des récepteurs de l'insuline et pour le traçage neuronal.