Lectine Tulipa gesneriana (TxLC-I)
L'agglutinine de Tulipa gesneriana (TxLC-I) est isolée des bulbes de tulipe et purifiée par chromatographie sur colonne d'affinité sur un gel de Fétuine-Sépharose 4B. La lectine de Tulipa gesneriana (TxLMII), l'autre protéine de liaison aux glucides contenue dans les bulbes de tulipe, est isolée pendant l'extraction et pourrait être purifiée de la même manière par une étape supplémentaire de chromatographie d'affinité sur un gel de Mannose-Sepharose 4B.
Contrairement à la TxLM-II (une lectine spécifique du mannose), le domaine glucidique de la TxLC-I est plus complexe avec un domaine de liaison Gal/GalNAc. La TxLC-I était initialement décrite comme un tétramère de quatre sous-unités identiques de 28 kDa. Puis, après analyse des séquences d'acides aminés, cette sous-unité semble être partiellement clivée en deux polypeptides plus petits d'environ 14 kDa chacun.
La TxLC-I présente la plus grande affinité avec :
- les hydrates de carbone triantenaires avec trois résidus Gal (en particulier, Gal avec une liaison β(1-3) aux extrémités non réductrices).
- les oligosaccharides diantenaires avec un résidu fucose lié par le lien α(1-6) à la GlcNAc la plus interne. Dans ce cas, le résidu de fucose augmente considérablement la liaison à la lectine.
La TxLC-I agglutine les érythrocytes de souris et de rat. De plus, la TxLC-I a montré une puissante activité mitogène sur les lymphocytes de souris et d'humains.
Foire aux questions (FAQ)
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