Les protéines antigel (AFPs, pour *Antifreeze Proteins*) constituent une classe particulière d’agents cryoprotecteurs. Contrairement aux cryoprotecteurs qui pénètrent dans les cellules ou agissent principalement par des mécanismes osmotiques, elles interagissent directement avec les cristaux de glace afin de contrôler leur formation et leur croissance. Cette capacité à se lier à la glace en fait des candidates intéressantes comme alternatives non toxiques aux cryoprotecteurs conventionnels, tels que le diméthylsulfoxyde (DMSO), ou comme additifs complémentaires à ces agents.
Mécanismes de cryoprotection
Les protéines antigel, également appelées protéines de liaison à la glace (IBPs, pour *Ice-Binding Proteins*), protègent les matériaux biologiques grâce à deux mécanismes principaux et étroitement liés :
- Hystérésis thermique (TH) : Ce phénomène correspond à la capacité des protéines antigel à abaisser le point de congélation d’une solution sans modifier significativement son point de fusion, créant ainsi un écart entre les deux températures. Cet effet résulte de l’adsorption des protéines antigel à la surface des cristaux de glace, par l’intermédiaire d’une face spécifique de liaison à la glace (*Ice-Binding Face*, IBF). Cette interaction inhibe la croissance ultérieure des cristaux.
- Inhibition de la recristallisation de la glace (IRI) : Cette propriété est considérée comme particulièrement importante en cryoconservation. Lors du réchauffement, de petits cristaux de glace peuvent croître aux dépens de cristaux plus petits et former des structures plus volumineuses, potentiellement plus dommageables. Ce phénomène, appelé recristallisation, est limité par l’adsorption des protéines antigel à la surface des cristaux de glace, qui freine leur croissance. Cette action contribue à réduire les dommages mécaniques susceptibles d’affecter les cellules et les tissus.
