Les bactéries, en particulier E. coli, sont les systèmes d'expression les plus courants pour les protéines recombinantes. Elles offrent une croissance rapide, une manipulation facile, et des rendements élevés. Cependant, E. coli ne possède pas la machinerie nécessaire pour les modifications post-traductionnelles présentes dans les cellules eucaryotes.

Applications

• Idéales pour produire de grandes quantités de protéines à des fins de recherche.
• Adaptées aux protéines qui ne nécessitent pas de glycosylation ou de repliement complexe.
• Couramment utilisées dans la production industrielle d'enzymes, telles que les protéases et les polymérases.

Des études récentes ont mis en évidence le potentiel d'E. coli en tant que système d'expression pour la production de protéines thérapeutiques. Les chercheurs ont développé des stratégies pour surmonter les limitations d'E. coli, telles que l'optimisation des codons, la co-expression de chaperonnes, et la sécrétion périplasmique, permettant la production de protéines complexes avec une solubilité et une activité améliorées. Un exemple notable est l'utilisation d'E. coli pour la production d'insuline. En exprimant le gène de l'insuline humaine dans E. coli, les chercheurs ont pu produire de grandes quantités de cette hormone vitale, la rendant plus accessible et abordable pour les patients atteints de diabète.

De plus, E. coli a été employée dans la production de vaccins. En exprimant des protéines antigéniques de pathogènes, E. coli peut être utilisée comme plateforme pour développer des vaccins recombinants, qui sont plus sûrs et plus stables que les vaccins traditionnels. Dans le domaine des enzymes industrielles, E. coli reste un système d'expression préféré. Par exemple, la production de Taq polymérase, une enzyme cruciale utilisée dans la PCR (réaction en chaîne par polymérase), repose fortement sur les systèmes d'expression E. coli. Cela a rendu la Taq polymérase plus largement disponible et rentable pour les chercheurs et les laboratoires de diagnostic.